Лейцин

Содержание аминокислот в продуктах

К незаменимым аминокислотам относятся валин, лейцин, изолейцин, метионин, лизин, триптофан, треонин и фенилаланин. Рассмотрим, в каких продуктах содержатся эти аминокислоты и для чего они необходимы.

Валин

Валин необходим для того, чтобы восстанавливать поврежденные ткани и метаболические процессы в мышцах в случае тяжелых нагрузок, а также поддерживать нормальный обмен азота в организме. Им оказывается стимулирующее действие. Он содержится в грибах, мясе, зерновых, молочных продуктах, арахисе и сое.

Лецитин

Лейцином защищаются мышечные ткани, он представляет собой источник энергии. Он способствует тому, чтобы восстанавливались кости, кожа, мышцы. Им несколько понижается уровень сахара в крови и стимулируется выделение гормона роста. Его можно получить из орехов, мяса и рыбы, чечевицы, бурого риса и большинства семян.

Изолейцин

Изолейцин необходим для осуществления синтеза гемоглобина. Им стабилизируется и регулируется уровень сахара в крови, а также процессы энергообеспечения. Изолейцин необходим спортсменам, а также людям при некоторых психических заболеваниях. Эта аминокислота поступает в организм человека из следующих продуктов: орехов кешью и миндаля, куриного мяса и яиц, рыбы, ржи, печени, чечевицы, сои и большинства семян.

Метионин

Метионин является помощником в переработке жиров, предотвращается их отложение в печени и на стенках артерий. Он способствует пищеварению, им обеспечиваются дезинтоксикационные процессы, уменьшается мышечная слабость, организм защищается от воздействия радиации. Он является полезным при наличии химической аллергии и остеопороза. Эта аминокислота содержится в следующих продуктах: рыбе, яйцах, молоке, бобовых и мясе.

Лизин

Лизин необходим для того, чтобы могли нормально формироваться кости и рост детей. Он способствует усвоению кальция, им поддерживается нормальный обмен азота у взрослых. Принимает участие в синтезе антител, ферментов, гормонов, восстановлении тканей и формировании коллагена. Лизин можно получить из рыбы, мяса, молока и молочных продуктов, пшеницы и орехов.

Треонин

Треонин способствует тому, чтобы в организме поддерживался нормальный белковый обмен. Эта аминокислотой стимулируется иммунитет. Он содержится в молочных продуктах и яйцах.

Триптофан

Триптофан необходим для продукции ниацина. Его применяют в случае бессонницы, депрессии и с целью стабилизации настроения. Его используют при заболеваниях сердца, для того, чтобы контролировать массу тела, уменьшить аппетит, увеличить выброс гормона роста. Он способствует уменьшению негативного воздействия никотина. Помогает при синдроме гиперактивности у детей, при мигренозных приступах. В каких продуктах содержится эта аминокислота? Триптофан может получить из бананов, мяса, кунжута, фиников, овса и арахиса.

Фенилаланин

Фенилаланин участвует в синтезе основного нейромедиатора: допамина, в связи с чем эта аминокислота оказывает влияние на настроение, ей улучшается память и способность к обучению, уменьшается боль, подавляется аппетит. Фенилаланин организм получает, если человек употребляет говядину, курицу, рыбу, яйца, сое, молоко и творог.

Возможно получение незаменимых и заменимых аминокислот из биологически активных пищевых добавок, что может быть актуальным в случае соблюдения человеком диеты, вегетарианства и при наличии различных заболеваний.

Содержание

 Электрохимические свойства 
 Оптические свойства 
 Классификация аминокислот 
 Получение аминокислот 
 Определение аминокислот 
 Активный транспорт аминокислот 
 Роль аминокислот в питании 
 Патология обмена аминокислот 
 Применение аминокислот 
 Гистохимические методы выявления 
    аминокислот в тканях

Аминокислоты (син. аминокарбоновые кислоты) — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; основная структурная часть молекулы белков.

В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксильной группе (т. е. у второго, третьего и т. д. углеродных атомов) различают α-, β-, γ-аминокислоты и т. д. Многие А. обнаружены в живых организмах в свободном виде или в составе более сложных соединений. Описано ок. 200 различных природных А., среди к-рых особенно важны ок. 20, входящих в состав белков (см.). Все найденные в белках А. представляют собой α-аминокислоты и отвечают общей формуле: RCH(NH2)COOH, где R — неодинаковый в разных А. радикал, присоединенный ко второму углеродному атому цепи. К этому же углеродному атому присоединена и аминогруппа. Т. о., у этого атома углерода 4 неодинаковых заместителя, и он является асимметрическим.

Еще до открытия А. как особого класса хим. веществ французские химики Воклен и Робике (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) изолировали из сока спаржи кристаллический аспарагин, представляющий собой амид аспарагиновой кислоты (см.) и входящий в качестве одной из А. в состав белков.

Первая природная аминокислота (цистин) была открыта в 1810 г. в мочевых камнях Волластоном (W. Н. Wollaston); в 1819 г. Пруст (J. L. Proust), производя опыты по ферментации сыра, выделил кристаллы лейцина. В 1820 г. Браконно (Н. Braconnot) получил из гидролизата желатины глицин, к-рый имел сладкий вкус и был назван клеевым сахаром; лишь впоследствии глицин был отнесен к А. Открытие Браконно сыграло особенно важную роль, поскольку оно явилось первым случаем получения А. из гидролизата белка; в дальнейшем из гидролизатов белков были выделены и идентифицированы и остальные А., содержащиеся в составе белковых молекул.

А. обладают рядом общих свойств: это бесцветные, кристаллические вещества, плавящиеся обычно с разложением при сравнительно высоких температурах, сладкие, горьковатые или пресные на вкус. А. являются амфотерными электролитами, т. е. образуют соли как с кислотами, так и с основаниями и обладают нек-рыми свойствами, характерными и для органических кислот и для аминов. Природные α-аминокислоты могут вращать плоскость поляризации в разной степени вправо или влево в зависимости от природы А. и условий среды, но все они принадлежат к L-ряду, т. е. имеют одинаковую конфигурацию α-углеродного атома и могут рассматриваться как производные L-аланина или, соответственно, L-глицерпнового альдегида. Разнообразие свойств и характера радикалов различных А. определяет многообразие и специфические свойства как отдельных А., так и белковых молекул, в состав к-рых они входят. Химическое строение и важнейшие свойства природных А., встречающихся в гпдролизатах белков, приведены в табл. 1 (смотри ниже).

Патология обмена аминокислот

Наиболее частой причиной амнноацидурий и гипераминоацидемий являются заболевания почек, связанные с нарушением выделения и обратного всасывания А. Ряд специфических нарушений обмена А. связан с наследственной недостаточностью определенных ферментов, участвующих в их метаболизме.

Так, редкое, но давно известное заболевание — алкаптонурия обусловлено недостаточностью в организме фермента — оксидазы гомогентизиновой к-ты (одного из продуктов промежуточного обмена тирозина). При алкаптонурии гомогентпзи новая к-та выделяется с мочой и, окисляясь на воздухе, окрашивает ее в черный цвет. Хотя алкаптонурия обнаруживается с младенчества, клинические нарушения при этом незначительны и сводятся лишь к большей подверженности особому виду артропатии (охронозу). Другим наследственным нарушением обмена А. является фенилкетонурия. При этом заболевании имеет место недостаточность или отсутствие фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, вследствие чего нарушается превращение фенилаланина в тирозин; тирозин, в норме не являющийся незаменимой А., у больных фенилкетонурией становится незаменимым, поскольку он не может образовываться из фенилаланина. Фенилкетонурия связана с тяжелыми клиническими нарушениями, из к-рых наиболее важным является нарушение развития головного мозга и вследствие этого тяжелая умственная отсталость, проявляющаяся с раннего детства. Причиной этих нарушений является избыточное накопление фенилаланина в крови (гиперфенилаланинемия) и в моче, в особенности накопление продуктов его обмена, в частности фенилпировиноградной к-ты (фенилкетонурия), от к-рой и происходит название этой болезни. В наст, время развитие неврологических нарушений, вызванных фенилкетонурией, успешно смягчают, назначая младенцам специальную диету с очень низким содержанием фенилаланина. Нек-рые важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот представлены в табл. 5.

Особое место занимают резко выраженные аминоацидурии (см.), возникающие в результате нарушения транспорта А. и, соответственно, всасывания их из почечных канальцев и из кишечника. К таким нарушениям относится цистинурия, диагностированная по выделению с мочой цистина и отложению его в виде камней и осадков в мочевых путях. В действительности цистинурия связана с нарушением общей системы активного транспорта четырех А. — лизина, аргинина, орнитина и цистина. При цистинурии выделяется в среднем более 4 г этих А. в сутки, из к-рых только ок. 0,75 г приходится на долю цистина, однако именно цистин вследствие своей низкой растворимости выпадает при этом в осадок и вызывает отложение камней. Нарушение другой системы активного транспорта, общей для глицина, пролина и оксипролина, приводит к повышенному выделению с мочой этих трех А. (без появления признаков клинических нарушений). Наконец, нарушение еще одной общей системы транспорта А., к к-рым относится, по-видимому, большая группа всех остальных А., называемое болезнью Хартнупа, связано с многообразными клиническими проявлениями, неодинаковыми в разных случаях заболевания.

Применение аминокислот

А. находят широкое применение в медицине и других областях. Различные наборы А. и гидролизаты белков, обогащенные отдельными А., применяются для парентерального питания при операциях, заболеваниях кишечника и нарушениях всасывания. Нек-рые А. оказывают специфический терапевтический эффект при различных расстройствах. Так, метионин применяют при ожирении печени, циррозах и т. п.; глутаминовая и γ-амино-масляная кислоты дают хороший эффект при нек-рых заболеваниях ц. н. с. (эпилепсии, реактивных состояниях и т. д.); гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

А. применяют также в качестве добавок к пищевым продуктам. Практически наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот. Добавка глутаминовой к-ты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в кулинарии. Помимо питания человека и применения А. в пищевой промышленности, их используют для кормления животных, для приготовления культуральных сред в микробиологической промышленности и как реактивы.

См. также Азотистый обмен, Обмен веществ и энергии, Окисление биологическое.

Усвоение глюкозы

Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.

Как лейцин применяется в спорте

В организме лейцин вырабатывается в ходе процесса гидролиза. Эта кислота используется в мышечной ткани, печени и жировой ткани. В случае мышечной и жировой ткани лейцин является одним из компонентов, необходимых для формирования стероидов.

Существует несколько способов, посредством которых лейцин помогает поддерживать надлежащее функционирование различных органов и мышечных групп. Одна из важных ролей, которую играет эта аминокислота, связана с оказанием помощи организму в поддержании нормального уровня глюкозы в крови. Поэтому людям с диабетом первого или второго типа может быть полезно включение в рацион достаточного количества белка и сведение к минимуму потребления углеводов.

Если в организме присутствует достаточно лейцина, происходит более эффективное заживление царапин и других небольших ран. Также это способствует выработке гормонов.

В случае если организм не получает достаточно лейцина с пищей, могут развиваться определенные симптомы. Нередко возникают головные боли, потеря мышечной силы и утомляемость. В некоторых ситуациях человек также может сталкиваться с приступами головокружения и становиться чрезвычайно раздражительным. Таким образом, при подозрении на дефицит лейцина хорошей идеей является увеличение количества белка в рационе или ежедневный прием добавок с лейцином.

Хотя мнения о том, может ли избыток этой аминокислоты вызывать токсичные явления, разнятся, сообщается о случаях, когда высокое потребление добавок с лейцином приводило к повышению концентрации аммиака в организме. Помимо этого есть некоторые свидетельства наличия взаимосвязи между слишком большим количеством лейцина в организме и случаями пеллагры.

Хотя большинство людей, ежедневно придерживающихся рациона, содержащего определенное количество белка, получают достаточно лейцина, иногда может требоваться прием добавок. Это в частности касается тех случаев, когда запас лейцина истощается из-за какого-либо фактора, который либо подавляет выработку этой аминокислоты в организме, либо требует ее в количестве большем, чем может обеспечивать питание. Добавки с лейцином обычно можно купить в любом магазине диетических продуктов или в специализированном магазине по вполне приемлемой цене.

аминокислоты, лейцин

← Назад

Далее →

Читайте далее:

  • Что такое альбумин?
  • Продукты, повышающие уровень серотонина
  • Польза лизина для организма
  • Аминокислоты в продуктах питания
  • При каких заболеваниях показаны аминокислоты
  • Зачем нужны аминокислоты
  • В каких продуктах содержится триптофан?
  • Аминокислотные добавки
  • Триптофан
  • Фенилаланин

Vitaminov.net

  • Витамины
  • Диеты для похудания
  • Новости
  • Перечень заболеваний
  • Ваша внешность
  • Как бросить курить
  • Питание
  • Массаж
  • Для женщин
  • Для мужчин
  • Для путешественников
  • Компьютер и здоровье
  • Наркомания и алкоголизм
  • Поддержание хорошего самочувствия
  • Это должен знать каждый
  • Секс и здоровье
  • Спорт
  • Дети
  • Важная информация на этикетках
  • Биологические ритмы и сон
  • Справочник медицинской сестры
  • Позвоночник
  • Аллергия
  • Лекарственные средства
  • Правила лекарственной безопасности
  • Aнатомия человека
  • Восточная медицина
  • Вирусология
  • Физиология мозга
  • Прочее

Фармакология

Механизм действия

Основной механизм действия лейцина – это активация мишени рапамицина (TOR), которая упоминается как «мишень рапамицина в клетках млекопитающих» (в частности, лейцин активизирует mTORC1, — одну из подгрупп комплекса ).
Первый внутриклеточный мультимолекулярный сигнальный комплекс (mTORC1) состоит из нескольких белков: сам TOR, наряду с raptor (англ. regulatory-associated protein of TOR), белка GβL и PRAS40 (англ. proline-rich PKB/AKT substrate 40 kDa) . Этот комплекс активируется добавкой лейцина. Второй комплекс, содержащий такие белки, как rictor (англ. rapamycin-insensitive companion of TOR), protor (англ. protein observed with rictor), GβL, и белок, известный как mSin1 — от англ. mammalian stress-activated protein kinase (SAPK)-interacting protein 1, не активируется лейцином.
TOR или mTOR — это белковый комплекс, который играет ключевую роль в регулировании клеточной связи. Лейцин способен активировать один из двух комплексов, в составе которых состоит, известного как mTORC1 (c1 понимают как «первый комплекс»). Сокращение «mTORC1» используется при упоминании mTOR, если не указано иное.
Несмотря на то, что связь с помощью инсулинового рецептора может стимулировать mTOR (через 1 класс фосфоинозитол-3-киназы (PI3K) и серин-треониновой протеинкиназы Akt / РКВ, которые активируют Rheb (от англ. Ras homolog enriched in brain) и mTOR ), mTOR из лейцина возникает из-за белка, официально известного как белок вакуоли человека сортировки 34 (hVPS34), но иногда неофициально его называют PI3K класса 3 .
Деплеция hVPS34, как известно, снижает лейцин-индуцированную активацию mTOR, не препятствуя инсулин-индуцированной активации протеинкиназы В. Инкубация клетки с помощью лейцина активирует mTOR без активации протеинкиназы В , и это воздействие идентично общему увеличению содержания внутриклеточного кальция

Интересно, что лейцин, видимо, индуцирует активность mTOR посредством увеличения внутриклеточного кальция, так как увеличение кальция и связывание кальмодулина (белка, участвующего в гомеостазе кальция) с hVPS34 принципиально важно для лейцин-индуцированной активации mTOR. Белок SHP-2 (тирозин фосфатазы) имеет решающее значение для синтеза мышечного белка и, как известно, ограничивает рост мышц в периоды питательной депривации

Он подает сигнал киназе рибосомного белка S6 (S6K1) посредством мобилизации внутриклеточного кальция в наивысшей точке фосфолипазы C гамма-4 и работает с помощью белка Rheb, который стимулирует mTOR. Белки Rheb, как известно, являются положительными модуляторами функций mTOR.
Лейцин и/или его метаболиты увеличивают внутриклеточный кальций, что похоже на мышечные сокращения. Увеличение кальция, в свою очередь, активирует белки типа mTOR, которые затем индуцируют синтез протеина в мышцах. В отличие от мышечных сокращений, данный процесс происходит во всех клетках и не только в скелетных мышцах.
Другими словами, процесс происходит таким образом: SHP-2 (в настоящее время – самый дальний белок в цепи) → мобилизация кальция → связывание hVPS34 с кальмодулином → активация mTORC1 (возможно, с помощью Rheb) → активация S6K1 → синтез мышечного белка

Гипераминоацидемия

«Гипераминоацидемия» — это термин, используемый для обозначения избытка (гипер) аминокислот в крови (-emia), аналогично этому гиперлейцинемия означает избыток лейцина.
Исследования показали, что у пожилых людей лейцин увеличивает синтез мышечного белка независимо от гипераминоацидемии, учитывая тот факт, что она сама по себе является независимым фактором синтеза мышечного белка.

Биология

Лейцин перерабатывается в печени, в жировой и мышечной ткани. В жировой и мышечной ткани лейцин участвует в формировании стеринов, и в общем в этих двух тканях стерин задействован в семь раз больше, чем в печени.
Лейцин является единственной диетической ], способной стимулировать синтез белка (протеина). В качестве пищевой добавки лейцин способен замедлять деградацию мышечной ткани за счет увеличения синтеза мышечных белков у старых крыс. Хотя ранее лейцин включали в состав спортивных добавок, сейчас его применяют в качестве катализатора для роста мышц и для их страховки от повреждений. Компании, ранее выпускающие на рынок добавки для спортивного питания, рекомендовали «идеальное» соотношение лейцина, изолейцина и валина, равное 2:1:1

Однако в дальнейшем появились доказательства того, что лейцин является наиболее важной для наращивания мышечной массы аминокислотой, и с этих пор его популярность в качестве основного ингредиента биологически активных добавок существенно возросла.
Лейцин мощно активирует рапамицин киназу у млекопитающих, которая, в свою очередь, регулирует рост клеток. После инфузии лейцина в головной мозг крыс благодаря активации пути МТор (мишени рапамицина в клетках) у них снижалось потребление пищи и вес тела.
Токсичность Лейцина, заметная при валинолейцинурии, вызывает бред и неврологические нарушения и может быть опасна для жизни.
В генах дрожжей, мутанты с дефектным геном, отвечающим за синтез лейцина (leu2), трансформируются плазмидой, содержащей рабочий ген синтеза лейцина (LEU2) и выращиваются на минимальной среде

Синтез лейцина является полезным селективным маркером.

Лейцин в бодибилдинге

Синтез белка

Основной механизм действия лейцина – это стимуляция активности mTOR , а затем – стимуляция активности киназы p70S6 через PDK1 . Киназа p70S6 затем положительно регулирует синтез протеина. Кроме того, лейцин способен индуцировать активность эукариотического фактора инициации (eIF, в частности, eIF4E) и подавляет его ингибирующий связывающий белок (4E-BP1), который повышает трансляцию белка , что было подтверждено после перорального приема лейцина. Модуляция eIF, таким образом, усиливает синтез белка мышц, вызванный киназой p70S6. Активация mTOR – это общеизвестный анаболический путь, действие которого связанно с выполнением физических упражнений (активация с 1-2 часовой задержкой по времени), инсулином и избытком калорий.
Как и другие АРЦ, но в отличие от инсулина, лейцин не стимулирует активность протеинкиназы В (Akt / РКВ), которая происходит между рецептором инсулина и mTOR, (Akt и протеинкиназа B / PKB являются взаимозаменяемыми терминами). Akt способен усиливать eIF2B, что также положительно способствует синтезу белка в мышцах, вызванному киназой p70S6 и, судя по недостаточной активации Akt с помощью лейцина, является теоретически не такой сильной, как если бы сигнализация Akt активировалась так же, как инсулин.
Активация mTOR с помощью лейцина в организме человека была подтверждена после перорального приема добавок, а также активации киназы p70S6K. Исследования активации Akt не смогли выявить каких-либо изменений в функциональности человеческих мышц, и это подразумевает, что высвобождение инсулина из поджелудочной железы, вызванное лейцином (данный процесс происходит в организме человека , а активация Akt происходит с помощью инсулина), не могут быть актуальны.
Лейцин способен стимулировать активность mTOR и его последующую сигнализацию синтеза белка. Хотя Akt / PKB положительно влияет на активность mTOR (поэтому, когда активирована Akt, она активизирует mTOR), лейцин может воздействовать другим путем и активизирует mTOR, не влияя на Akt. Несмотря на это, все, что активизирует mTOR, будет также влиять на киназу p70S6, а затем и на синтез белка в мышцах.
Этот анаболический эффект лейцина имеет большее влияние на скелетные мышцы, чем на ткань печени ; физические упражнения (мышечные сокращения) дополняют его полезное воздействие. Согласно некоторым исследованиям, прием лейцина перед тренировкой является более эффективным, чем прием в другое время (для резкого увеличения синтеза белка).
Лейцин – наиболее сильная из всех аминокислот в стимулировании синтеза мышечного белка.

Атрофия / Катаболизм

Лейцин, как известно, способствуют синтезу белка мышц при низких концентрациях в лабораторных условиях, при приеме в более высоких концентрациях лейцин может ослабить атрофию мышц, даже несмотря на остановку скорости синтеза.
Этот эффект сохраняется в мышцах и был отмечен при болезнях, оказывающих негативное влияние на мышцы, таких как рак, а также сепсис, ожоги и травмы. В этих случаях преимущества приема зависят от дозы.

Гипераминоацидемия

Гипераминоацидемия – это термин, используемый для обозначения избытка (гипер) аминокислот в крови (-emia), аналогично этому, гиперлейцинемия означает избыток лейцина.
Исследования показали, что у пожилых людей лейцин увеличивает синтез мышечного белка независимо от гипераминоацидемии.

Саркопения

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

Определение аминокислот

В качестве общей реакции на А. чаще всего применяют цветную реакцию с нингидрипом (см.), к-рый при нагревании дает с разными А. фиолетовое окрашивание различных оттенков. Применяют также реактив Фолина (1,2-нафтохинон-4-сульфоиово-кислый натрий), дезаминирование азотистой к-той с газометрическим определением выделяющегося азота по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы).

Определение отдельных А., а также аминокислотного состава белков и свободных А. крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Хроматография) или электрофореза (см.). Эти методы позволяют качественно и количественно определять малые количества (доли миллиграмма) любых А. с применением эталонных образцов этих соединений в качестве «свидетелей» или стандартов. Обычно пользуются автоматическими анализаторами А. (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов А. Еще более быстрым и чувствительным методом определения А. является газовая хроматография их летучих производных.

А., поступающие в организм человека и животных с пищей, гл. обр. в виде пищевого белка, занимают центральное место в азотистом обмене (см.) и обеспечивают синтез в организме его собственных белков и нуклеиновых кислот, ферментов, многих коферментов, гормонов и других биологически важных веществ; в растениях из А. образуются алкалоиды (см.).

В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания А. в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5—6 мг азота А. (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Азот остаточный). В эритроцитах содержание аминоазота в 11/2—2 раза выше, в клетках органов и тканей оно еще выше. В сутки с мочой выделяется ок. 1 г А. (табл. 3). При обильном и несбалансированном белковом питании, при нарушении функции почек, печени и других органов, а также при нек-рых отравлениях и наследственных нарушениях обмена А. содержание их в крови повышается (гипераминоацидемия) и с мочой выделяются заметные количества А. (см. Аминоацидурия).

Таблица 3. Содержание свободных аминокислот в плазме крови и в моче человека
Аминокислота Плазма крови (мг %) Моча за 24 часа (мг)
Азот аминокислот 5,8 50-75
Алании 3,4 21-71
Аргинин 1,62
Аспарагиновая кислота 0,03
Валин 2,88 4-6
Гистидин 1,38 113-320
Глицин 1,5 68-199
Глутаминовая кислота 0,70 8-40
Изолейцин 1,34 14-28
Лейцин 1,86 9-26
Лизин 2,72 7-48
Метионин 0,52
Орнитин 0,72
Пролив 2,36
Серии 1,12 27-73
Тирозин 1,04 15-49
Треонин 1,67 15-53
Триптофан 1,27
Цистин (+цистеин) 1,47 10-21

Лейцин, изолейцин и валин

Лейцин, изолейцин и валин — незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью. Cтруктурные формулы этих аминокислот (AA) отражены в табл.1.

 Таблица 1 — Структурные формулы аминокислот с разветвленной цепью 
Лейцин Изолейцин Валин

Так как английское название этой группы аминокислот Branched-chain Amino Acids, то их общепринятая аббревиатура BCAA.

Общие свойства лейцина, изолейцина и валина

Аминокислоты (АА) являются биологически важными соединениями, содержащими в качестве функциональных групп карбоксильную и аминогруппу и являются строительными блоками белка. В организме они выполняют другие важные метаболические и физиологические функции. Хотя охарактеризовано более 300 ААС, только 20 АА известны как стандартные АА, они содержат боковую цепь, специфичную для каждой АА. Три из них — изолейцин, лейцин и валин — имеют разветвленную цепь (табл.) и обладают уникальными физиологическими и метаболическими функциями:

  • BCAA окисляется в основном в периферических тканях, в частности в скелетных (СК) мышцах, в то время как другие ААС катаболизируют в печени. ВСАА могут регулировать скорость синтеза и деградации белка в СК мышцах и других органах.
  • BCAA и ароматические АА имеют общие белки-переносчики через мембраны клеток мозга, поэтому они конкурируют друг с другом на этом уровне и их соотношения в головном мозге влияет на синтез специфических нейромедиаторов, и, таким образом, влияет на поведение организма,
  • Аминокислоты с разветвленнойцепью оказывают щадящее действие на расход гликогена печени и СК мышц,
  • На уровне мозга они имеют реципрокные отношения с триптофаном, предшественником серотонина. Серотонин — медиатор центральной усталости. Таким образом, повышением уровня ВСАА можно предотвратить усталость во время интенсивных физических нагрузок.
  • Диета, обогащенная этими аминокислотами, может улучшить метаболизм белков в СК мышцах и других тканях,повысить аэробную работу.
  • Добавки АА, обогащенных BCAA используется в клинике для пациентов с заболеваниями печени, почечной недостаточности, сепсисе, травмах, после операций.
  • АА с разветвленной цепью могут влиять на экспрессию гена, апоптоз (программируемую смерть) гепатоцитов и регенерацию.
  • Изменяют резистентность к инсулину. 
  • Лейцин , изолейцин и валин необходимы для пролиферации лимфоцитов и созревания дендритных клеток, ингибируют пролиферацию раковых клеток.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl HCl • NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH

N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *